Hopp til innhold

Gift fra hvesehoggorm har regionale metalloproteinaseformer med svært ulik aktivitet

Close-up of a puff adder with its tongue extended
Forskning · Molekylærbiologi & biokjemi

En studie av gift fra hvesehoggorm (Bitis arietans) fra ulike deler av Afrika og den vestlige delen av Den arabiske halvøy har identifisert regionale former av en viktig metalloproteinase med svært ulik biokjemisk aktivitet. Studien ble publisert på nett 16. mars 2026 i Toxicon: X og undersøkte enzymer som bidrar til vevs- og sirkulasjonsskader etter forgiftning.

I alle giftprøvene fant forskerne store mengder av en PI-metalloproteinase, en såkalt SVMP. Slike enzymer bryter peptidbindinger i proteiner og er viktige bestanddeler i giften hos mange hoggormer. PI-formen består i hovedsak av den katalytiske metalloproteinasedelen og var her prosessert fra et større PII-forløperprotein. Hos hvesehoggorm forekom enzymet i flere molekylære former. Gift fra Tanzania, Ghana, Eswatini og ett eldre nigeriansk prøvesett inneholdt en ikke-glykosylert form på omtrent 21 kilodalton (kDa). Prøver fra Kenya hadde en form på 26 kDa med én påkoblet karbohydratkjede, mens et annet nigeriansk prøvesett samt prøver fra Namibia, Sør-Afrika og Saudi-Arabia inneholdt en form på 30 kDa med to slike kjeder. Hver giftprøve hadde enten en ikke-glykosylert eller en glykosylert form; ingen inneholdt begge.

21 kDa-formen viste den sterkeste biokjemiske aktiviteten

Den molekylære forskjellen hadde stor betydning for enzymaktiviteten. I en direkte proteaseanalyse hadde 21 kDa-formen omtrent 15 ganger så høy spesifikk aktivitet som 30 kDa-formen. Den brøt raskt ned fibrinogen, et protein som er nødvendig for blodlevring, og brøt også ned protrombin og faktor X; viktig nok førte dette ikke til dannelse av de aktive formene av noen av koagulasjonsfaktorene. 21 kDa-enzymet var særlig effektivt til å bryte ned laminin, et viktig protein i basalmembranen som støtter og organiserer vev. Formen på 30 kDa var langt mindre aktiv mot disse molekylene, mens 26 kDa-formen fra Kenya stort sett hadde middels aktivitet.

Forskerne knyttet den høyere aktiviteten hos 21 kDa-formen blant annet til at enzymet kunne spalte peptidbindinger ved aminosyren glysin. Enzymet omdannet også effektivt angiotensin I til angiotensin 1–7, et peptid som bidrar til utvidelse av blodårer. Forfatterne understreker at videre studier må avklare om denne reaksjonen har fysiologisk betydning ved faktisk forgiftning.

Enkelte kenyanske prøver hadde en uvanlig PIII-metalloproteinasedimer

De fleste giftprøvene fra hvesehoggorm inneholdt forholdsvis lite av den større PIII-klassen av metalloproteinaser. Enkelte kenyanske prøver skilte seg ut ved å ha mye av et protein med sterk aktivitet mot gelatin. Videre analyser viste at enzymet dannet en uvanlig dimer på 140 kDa uten disulfidbindingene som normalt holder sammen tilsvarende metalloproteinasedimerer. Aktiviteten mot gelatin var avhengig av denne dimerformen: når komplekset falt fra hverandre til monomerer, ble enzymet inaktivt.

Studien viser at hvesehoggormer fra ulike deler av det store utbredelsesområdet kan ha metalloproteinaser som er strukturelt beslektet, men fungerer svært forskjellig. Forfatterne diskuterer denne variasjonen i sammenheng med forskjeller i skadevirkningene etter bitt og utvikling av behandlinger som må virke mot gift fra ulike geografiske bestander.

Kilder og bildekreditering

  1. Wilkinson, M. C., Modahl, C. M., Waterhouse, D. T. K., Saviola, A., Albulescu, L.-O., Tianyi, F.-L., Kazandjian, T. D., Wüster, W., Theart, F., Oluoch, G. O., Harrison, R. A., & Casewell, N. R. (2026). Biochemical characterisation and substrate-specific proteolytic diversity of venom metalloproteinases in African puff adders. Toxicon: X, 30, 100253. https://doi.org/10.1016/j.toxcx.2026.100253

Bilde: Bernard DUPONT — hvesehoggorm fotografert ved Sweni øst for Satara i Kruger nasjonalpark, Sør-Afrika; Wikimedia Commons/Flickr. Representativt bilde for saken; ikke framstilt som et dyr eller en situasjon fra den omtalte studien eller hendelsen. · CC BY-SA 2.0 · Kilde

Om innholdet: Denne saken er produsert med KI-assistanse i en redaksjonell arbeidsflyt utviklet av Wildlife Vagabond. Det redaksjonelle ansvaret ligger hos Wildlife Vagabond.Slik brukes KI

Molekylærbiologi & biokjemi

ARTER I SAKEN

Arten i saken

Hvesehoggorm Bitis arietans Utforsk arten

Uavhengig nyhetsarkiv for forskning og naturvern

Var denne informasjonen nyttig?

Wildlife Vagabond er utviklet og vedlikeholdt uavhengig. Frivillig støtte bidrar til kildekontroll, drift og videre arbeid med forsknings- og naturvernnyheter.

Støtt Wildlife Vagabond

Nyhetsarkivet forblir fritt tilgjengelig.